پروتئین اشکال مهم در تحقیقات آلزایمر

گاهی اوقات پروتئین misfold. وقتی اتفاق می افتد که در مغز انسان pileup از misfolded پروتئین می تواند منجر به بیماری های عصبی مانند آلزایمر و پارکینسون و ALS.

پروتئین نه بی ادبی و misfold از آبی است. وجود یک اکوسیستم ظریف از فعل و انفعالات بيوشيميايي و محیط که معمولا اجازه دهید آنها را پیچ و تاب و آشکار شدن refold و انجام شغل خود را به عنوان آنها به معنای.

اما محققان دانشگاه فنی میشیگان کشف در یک مقاله منتشر شده در ACS شیمی اعصاب, حتی یک تغییر کوچک ممکن است باعث عواقب طولانی مدت است.

برای آميلوئيد بتا پپتید -- به عنوان یک عمده مشخصه بیماری آلزایمر -- مشترک تغییر شیمیایی در یک محل خاص در مولکول دارای یک اثر پروانه ای است که منجر به protein misfolding تجمع و سمیت سلولی.

Ashutosh Tiwari, دانشیار شیمی در Michigan Tech, توضیح می دهد که misfolded آميلوئيد بتا پروتئین تمایل به شمع و شکل دانه که می تواند به شکل نخی شکل چیده و یا مچاله کردن آمورف اشکال است.

برای درک علل و اشکال مختلف برای ارزیابی سمیت Tiwari تیم نگاه استیله.

استیله یکی از شایع ترین تغییرات شیمیایی پروتئین ها تحت, اما یکی از کم تحقیق از نظر چگونگی تاثیر آن بر آميلوئيد بتا سمیت. در آميلوئيد بتا پروتئین استیله می تواند رخ دهد در دو سایت: لیزین 16 و لیزین 28.

این تیم متوجه شد که استیله در لیزین 16 منجر به اختلال سنگدانه تشکیل شده است که مهم اما انعطاف پذیر ساختارهای آمورف و نشان داد که سطوح بالایی از مسمومیت. آنها همچنین دریافتند که دانه نشان داد بالاتر رادیکال های آزاد سازند.

"هیچ کس تا به انجام یک مطالعه سیستماتیک به نشان می دهد اگر شما acetylate آميلوئيد بتا این تغییرات چگونه مجموع به نظر می رسد پس از آن تغییرات آن خواص بیوفیزیکی و از این رو سمیت" Tiwari گفت. "آنچه ما می گوییم این است که شکل چسبندگی و انعطاف پذیری از جمع ساختار پروتئین می تواند نقش حیاتی در سمیت سلولی و نیز ممکن است تحت تاثیر قرار مکانیسم سمیت."

در بیماری آلزایمر این مصالح تجمع در بخشی از مغز که تحت تاثیر قرار حافظه. این یک بیماری است که آلزایمر گزارش سازمان است ششمین علت مرگ و میر در آمریکا و هزینه ملت حدود 305 میلیارد دلار در سال 2020 است. Tiwari می گوید: آنچه ما واقعا نیاز به درک در مورد این بیماری این است که هیچ علت واحد ندارد و تنها ماشه و احتمالا هیچ گلوله نقره ای به دلیل شیمی درگیر است.

"این است که چگونه یک تغییر ظریف در یک موقعیت می تواند بر کل پروتئین تجمع" Tiwari گفت که اثر استیله در تاو یکی دیگر از تجمع پروتئین بوده و به مراتب بیشتر در مورد مطالعه از آميلوئيد بتا. همچنین بسیاری از محققان هنوز هم فکر می کنم یک misfolded پروتئین است که به دنبال یک راه خاص برای تبدیل شدن به مشکل و که دیگر misfolded اشکال کمتر از یک موضوع است.

Tiwari موافق برخی از پروتئین ها' تغییرات ظریف و مقایسه تشخیص تفاوت ها و اثرات آنها به برف لاستیک. برف لاستیک باید عمیق تر آج و بیشتر انعطاف پذیر مواد برای رسیدگی, زمستان, جاده, اما آن را سخت به نقطه ای از ویژگی های آن در سرعت بزرگراه. مانند انواع لاستیک پروتئین اشکال ظاهر می شود غیر قابل تشخیص در یک فاصله.

"این چیزی است که می توان از راه دور-آن را لمس و احساس مالکیت" Tiwari گفت. "ما باید به بازجویی از این خواص است. ما باید در این ساختار عمیق تر از هر دو مورفولوژی و بيو دیدگاه."

هنگامی که ما ممکن است ما را در درک بهتر پیچیدگی misfolded پروتئین و آميلوئيد بتا سمی است که می تواند باعث بیماری های عصبی مانند آلزایمر است.

###

سلب مسئولیت: AAAS و EurekAlert! مسئول صحت اخبار منتشر شده به EurekAlert! با کمک موسسات و یا برای استفاده از هر گونه اطلاعات از طریق EurekAlert سیستم.